О проекте
Контакты


Поиск по сайту


Белки в клетке

Белки — полимеры, мономерами которых служат аминокислоты. Белки представляют собой цепочки остатков аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Белки содержат от 100 до 300 тыс. аминокислотных остатков. Молекулярная масса белков колеблется от 17 до 10000 кДа (дальтон — молекулярная масса, равная массе одного атома водорода — 1,67x10-24 г). Разнообразие белков определяется различной последовательностью аминокислотных остатков. Расчеты показывают, что из 20 аминокислот, входящих в состав белковой молекулы, можно составить примерно 2x10-18 комбинаций. Белки, так же как и составляющие их аминокислоты,— амфотерные соединения. Каждый белок имеет свою изоэлектрическую точку (ИЭТ). Изоэлектрическая точка соответствует значению рН, при котором молекула белка электронейтральиа и имеет минимальную растворимость. В зависимости от характера составляющих белок аминокислот, изоэлектрическая точка белков различна.

Молекула белка имеет первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру. Первичная структура — это определенная последовательность аминокислотных остатков в белковой молекуле. Между аминокислотами, входящими в полипептидную цепочку, возможны различные взаимодействия: водородные связи, вандер-ваальсовы связи и др. Благодаря этому полипептидная цепочка приобретает особенное расположение в пространстве, особую конформацию — вторичная структура. Л. Поллинг и Р. Кори (1951) установили, что наиболее распространенной конформацией является ос-спираль. Оказалось, что шаг спирали равен 0,54 нм. Отдельные витки спирали стабилизированы водородными связями, диаметр спирали равен 1,05 нм. На каждый оборот спирали приходится 3,6 аминокислотных остатков. Спирализованные участки в полипептидной цепочке могут чередоваться с неспирализованными. Некоторые белковые молекулы имеют форму b-спирали (складчатый слой), в этом случае полипептидные цепочки свернуты как бы в виде гармоники. По конформации полипептидной цепи различают фибриллярные и глобулярные белки. Фибриллярные белки сохраняют вытянутую форму а- и b-спирали. Однако большинство белков-ферментов имеет глобулярную форму. У таких белков ос-спираль свернута в определенную глобулу. Форма расположения в пространстве полипептидных цепей, составляющих белковую молекулу, представляет собой третичную структуру белка. Третичная структура поддерживается, кроме водородных связей, гидрофобными взаимодействиями, а также дисульфидными связями, возникающими между двумя сульфгидрильными (SH) группами. Белки могут состоять из нескольких полипептидных цепочек, их взаимное расположение представляет собой четвертичную структуру.

Белки отличаются исключительной реакционной способностью, они могут реагировать с различными органическими и неорганическими соединениями и с отдельными ионами. Белки входят в состав мембран, клеточных стенок, рибосом и др. Растительный организм использует белки и как запасное питательное вещество. Важнейшая функция белков заключается в том, что многие из них обладают каталитическими свойствами.

 
 

Copyright © 2010-2013 "Физиология растений" Онлайн-энциклопедия fizrast.ru